Bieżący numer

Archiwum

Znaczenie enzymów antyoksydacyjnych w kontekście drobiu rzeźnego
Anna Wilkanowska

Tlen jest pierwiastkiem koniecznym do zachowania życia na Ziemi. Jednakże w pewnych warunkach może okazać się toksyczny i przyczyniać się do uszkodzenia tkanek i narządów (Kalisz i in., 2007). Ocenia się, że 2–5% tlenu pochłoniętego przez organizm ulega konwersji do reaktywnych form tlenu (RFT) [Skólmowska i Kmieć, 2011]. Są to atomy, cząsteczki lub fragmenty cząsteczek zdolne do niezależnej aktywności, które zawierają jeden lub więcej niesparowanych elektronów znajdujących się na zewnętrznych orbitach (Kuciel-Lewandowska, 2014). Większość RFT ma swój początek podczas jedno-, dwu- lub trójelektronowej redukcji cząsteczki tlenu w łańcuchu oddechowym (Gutowicz, 2011); ich źródłem mogą być także reakcje katalizowane przez czynniki fizyczne (np. promieniowanie ultrafioletowe) oraz w procesach metabolizmu różnych egzogennych związków chemicznych (Karpińska i Gromadzka, 2013). Do RFT zalicza się: tlen singletowy 1O2, anionorodnik ponadtlenkowy O–2, nadtlenek wodoru H2O2 oraz rodnik wodorotlenkowy OH (Kuciel-Lewandowska, 2014). RFT biorą udział m.in. w obronie przed patogenami, skurczu mięśni, regulacji napięcia naczyniowego, w funkcjonowaniu gruczołów dokrewnych (Maksimowicz i in., 2011). Z drugiej strony RFT są postrzegane jako jeden z czołowych czynników patogennych większości obecnie diagnozowanych chorób: cukrzycy, miażdżycy, zespołu Downa, nowotworów trzustki, płuca, krtani i pęcherza moczowego (Świderska-Kołacz i in., 2012; Woźniak i in., 2012).
Literatura:
 
1.  Aitken R. J., Smith T. B., Jobling M. S., Baker M. A., De Iuliis G. N. 2014. Oxidative stress and male reproductive health. Asian Journal of Andrology 16: 31–38.
2.  Ajuwon O. R., Idowu O. M. O., Afolabi S. A., Kehinde B. O., Oguntola O. O., Olatunbosun K. O. 2011. The effects of dietary copper supplementation on oxidative and antioxidant systems in broiler chickens. Archivos de Zootecnia 60(230): 275-282.
3.  Aluwong T., Kawu M., Raji M., Dzenda T., Govwang F., Sinkalu V., Ayo J. 2013. Effect of yeast probiotic on growth, antioxidant enzyme activities and malondialdehyde concentration of broiler chickens. Antioxidants 2: 326-339.
4.  Arai T., Sugawara M., Sako N., Motoyoshi S., Shimura T., Tsutsui N., Konno T. 1994. Glutathione peroxidase activity in tissues of chicken supplemented with dietary selenium. Comparative Biochemistry and Physiology 107A, 245-248.
5.  Atroshi F., Sankari S. 1981. Variation of erythrocyte glutathione peroxidase activity in Finn sheep. Research in Veterinary Science 31: 267-271.
6.  Aydemir T., Kuru K. 2003. Purification and partial characterization of catalase from chicken erythrocytes and the effect of various inhibitors on enzyme activity. Turkish Journal of Chemistry 27: 85-97.
7.  Aydemir T., Öztürk R., Bozkaya L. A., Tarhan L. 2000. Effects of antioxidant vitamins A, C, E and trace elements Cu, Se on CuZn SOD, GSH-Px, CAT and LPO levels in chicken erythrocytes. Cell Biochemistry and Function 2: 109-115.
8.  Bilska A., Kryczyk A., Włodek L. 2007. Różne oblicza biologicznej roli glutationu. Postępy Higieny Medycyny Doświadczalnej 61: 438-453.
9.  De Rosa G., Keen C. L., Leach R. M., Hurley L. S. 1980. Regulation of superoxide dismutase activity by dietary manganese. Journal of Nutrition 110(4): 795-804.
10. Doktor J. 2012. Konsekwencje przedubojowego stresu cieplnego u kurcząt brojlerów. Wiadomości Zootechniczne L(4): 57-60.
11. Eraslan G., Cam Y., Eren M., Liman B. C. 2004. Changes in malondialdehyde level and catalase activity and effect of toltrazuril on these parameters in chicks infected with Eimeria Tenella. Bulletin of the Veterinary Institute in Pulawy 48: 251-254.
12. Godyń D. 2016. Znaczenie oceny potencjału antyoksydacyjnego w badaniach zwierząt gospodarskich narażonych na stres cieplny. Roczniki Naukowe Zootechniki 43(2): 135-145.
13. Gutowicz M. 2011. Wpływ reaktywnych form tlenu na ośrodkowy układ nerwowy. Postępy Higieny Medycyny Doświadczalnej 65: 104-113.
14. Holovská Jr. K., Holovská K., Boldižárová K., Čekonová S., Lenártová V., Levkut M., Javorský P., Leng Ľ. 2003. Antioxidant enzyme activities in liver tissue of chickens fed diets supplemented with various forms and amounts of selenium. Journal of Animal and Feed Sciences 12: 143-152. 
15. Jiang S. Q., Jiang Z. Y., Lin Y. C., Xi P. B., Ma X. Y. 2007. Effects of soy isoflavone on performance, meat quality and antioxidative property of male broilers fed oxidized fish oil. Asian-Australasian Journal of Animal Sciences 20(8): 1252-1257.
16. Kalisz O., Wolski T., Gerkowicz M., Smorawski M. 2007. Reaktywne formy tlenu (RTF) oraz ich rola w patogenezie niektórych chorób. Annales Universitatis Mariae Curie - Skłodowska Lublin – Polonia LXII (1), Sectio DD: 88-99.
17. Karpińska A., Gromadzka G. 2013. Stres oksydacyjny i naturalne mechanizmy antyoksydacyjne – znaczenie w procesie neurodegeneracji. Od mechanizmów molekularnych do strategii terapeutycznych. Postępy Higieny Medycyny Doświadczalnej 67, 43-53.
18. Koinarski V., Georgieva N., Gadjeva V., Petkov P. 2005. Antioxidant status of broiler chickens, infected with Eimeria acervulina. Revue De Médecine Vétérinaire 156(10): 498-502.
19. Kuciel-Lewandowska J. 2014. Balneofizjoterapia a przemiany wolnorodnikowe i ogólnoustrojowe. Pielęgniarstwo i Zdrowie Publiczne 4(4): 377–382.
20. Lewiński A., Sewerynek E. 2000. Zmiatacze wolnych rodników. Przewodnik Lekarza 9: 99-104.
21. Łukaszewicz-Hussain A. 2003. Rola glutationu i enzymów z nim związanych w procesach antyoksydacyjnych organizmu. Medycyna Pracy 54(5): 473-479. 
22. Łuszczewski A., Matyska-Piekarska E., Trefler J., Wawer I., Łącki J., Śliwińska-Stańczyk P. 2007. Reaktywne formy tlenu-znaczenie w fizjologii i stanach patologii organizmu. Reumatologia 45(5): 284-289.
23. Maksimowicz T. M., Maksimowicz M., Załoga M., Karwowska A. 2011. Oksydanty/antyoksydanty w żywieniu chorych na nowotwory. Bromatologia i Chemia Toksykologiczna XLIV(3): 442-445.
24. Markiewicz-Górka I., Zawadzki M., Januszewska L., Pirogowicz I., Pawlas K. 2012. Korzystny wpływ selenu i magnezu na obniżenie stresu oksydacyjnego w mózgach szczurów zatruwanych alkoholem. Medycyna Środowiskowa 15(2): 55-63.
25. Mézes M., Erdélyi M., Shaaban G., Virág G., Balogh K., Wéber M. 2003. Genetics of glutathione peroxidase. Acta Biologica Szegediensis 47(1-4): 135-138.
26. Miłek J. 2011 Badanie i modelowanie dezaktywacji katalazy. Rozprawa Doktorska Zachodniopomorski Uniwersytet Technologiczny w Szczecinie, Wydział Technologii i Inżynierii Chemicznej.
27. Mohamed N. E., Wakwak M. M. 2014. Effect of sesame seeds or oil supplementation to the feed on some physiological parameters in Japanese Quail. Journal of Radiation Research and Applied Sciences 7: 101-109.
28. Ognik K., Czech A., Baron M. 2012. Znaczenie antyoksydantów w kształtowaniu reakcji oksydoredukcyjnych u zwierząt. Studia regionalne i lokalne Polski południowo-wschodniej, tom IX. Zastosowanie lnu i inuliny w żywieniu i żywności. Monografie i streszczenia prac pod redakcją Anny Czech i Renaty Klebaniuk, 101-123.
29. Pamok S., Aengwanich W., Komutrin T. 2009. Adaptation to oxidative stress and impact of chronic oxidative stress on immunity in heat-stressed broilers. Journal of Thermal Biology 34: 353-357.
30. Pędzik A., Paradowski M., Rysz J. 2008. Stres oksydacyjny a zjawiska patologiczne w ustroju. Diagon. Lab. 44: 363-369.
31. Piršljin J., Milinković-Tur S., Beer Ljubić B., Zdelar-Tuk M. 2008. The effect of organic selenium supplementation on the antioxidative characteristics and lipid peroxidation of chicken blood during fattening and after fasting. Veterinarski Arhiv 78(3): 187-196.
32. Praticó D. 2002. Alzheimer’s disease and oxygen radicals: new insights. Biochemical Pharmacology 63: 563–567.
33. Ścibior D., Czeczot H. 2006. Katalaza – budowa, właściwości, funkcje. Postępy Higieny Medycyny Doświadczalnej 60: 170-180.
34. Seven P. T., Yilmaz S., Seven I., Cerci I. H., Azman M. A., Yilmaz M. 2009. Effects of propolis on selected blood indicators and antioxidant enzyme activities in broilers under heat stress. Acta Veterinaria Brno 78: 75-83.
35. Shaaban G. F., Ahmed E. E., Mézes M. 2008. Effect of breed, heterosis and sex on body weight, and glutathione peroxidase activities in red blood cell haemolysate and blood plasma at the age of sexual maturity in chickens. Journal of Poultry Science 45(3): 180-185.
36. Skólmowska M., Kmieć M. 2011. Enzymosomy antyoksydacyjne – właściwości i zastosowanie. Postępy Higieny Medycyny Doświadczalnej 65: 640-644.
37. Surai P. F. 2016. Antioxidant systems in poultry biology: superoxide dismutase. Journal of Animal Research and Nutrition 1(8): 1-16.
38. Świderska-Kołacz G., Kumański K., Parka B. 2012. Alkohol a stres oksydacyjny. Kosmos. Problemy Nauk Biologicznych 61(1): 93-103.
39. Trougakos I. P., Gonos E. S. 2006. Regulation of clusterien/apolipoprotein J, a functional homologue to the small heat shock proteins, by oxidative stress in aging and age-related diseases. Free Radical Research 40: 1335-1338.
40. Vara Prasad Reddy L. S. S., Thangavel A ., Leela V., Narayana Raju K. V. S. 2009. Antioxidant enzyme status in broilers: role of dietary supplementation of tulasi (Ocimum sanctum) and selenium. Tamil Nadu Journal of Veterinary and Animal Sciences 5(6): 251-256.
41. Wang H.-F., Zhong X.-H., Shi W.-Y., Guo B. 2011. Study of malondialdehyde (MDA) content, superoxide dismutase (SOD) and glutathione peroxidase (GSH-Px) activities in chickens infected with avian infectious bronchitis virus. African Journal of Biotechnology 10(45): 9213-9217. 
42. Wawrzykowski J., Kankofer M. 2011. Changes in activity during storage and characteristics of superoxide dismutase from hen eggs (Gallus gallus domesticus). European Food Research and Technology 232(3): 479-484.
43. Wawrzyniak A., Krotki M., Stoparczyk B. 2011. Właściwości antyoksydacyjne owoców i warzyw. Borgis - Medycyna Rodzinna 1: 19-23.
44. Woźniak A., Kulza M., Seńczuk – Przybyłowska M., Cimino F., Saija A., Ignatowicz E., Chuchracki M., Piekoszewski W., Kramer L., Florek E. 2012. Wybrane parametry biochemiczne stresu oksydacyjnego w wyniku ekspozycji na dym tytoniowy zwierząt uzależnionych od alkoholu etylowego. Przegląd Lekarski 69(10): 824-832.
45. Zelko I. N., Mariani T. J., Folz R. J. 2002. Superoxide dismutase multigene family: A comparison of the Cu, Zn-SOD (sod1), Mn-SOD (sod2), and EC-SOD (sod3) gene structures, evolution, and expression. Free Radical Biology and Medicine 33: 337-349.
 


okladka


okladka